Die Kryoelektronenmikroskopie (englisch: cryo-electron microscopy, abgekürzt: cryo-EM) ist eine Technik, die verwendet wird, um hochauflösende Bilder von biologischen Proben zu erstellen. Sie ermöglicht die Untersuchung der internen Struktur von Zellen, Molekülen und Makromolekülen.
Im Gegensatz zur konventionellen Elektronenmikroskopie werden bei der Kryoelektronenmikroskopie die Proben bei extrem niedrigen Temperaturen, in der Regel zwischen -170°C und -196°C, eingefroren. Dies geschieht in Flüssigstickstoff oder durch Schockgefrieren mit flüssigem Ethan oder Ethan/Propan-Gemisch.
Das Einfrieren der Probe verhindert die Bildung von Eiskristallen, die die Struktur beschädigen könnten. Die Proben werden dabei in dünne Schichten eingebettet und können dann mit einem Elektronenstrahl unter Vakuum betrachtet werden.
Die Kryoelektronenmikroskopie hat in den letzten Jahren große Fortschritte gemacht und ist heute eine wichtige Methode in der Strukturbiologie. Mit ihr können dreidimensionale Modelle von Biomolekülen, wie zum Beispiel Proteinen, erstellt werden. Diese Modelle sind von großer Bedeutung für das Verständnis von zellulären Prozessen und die Entwicklung von Medikamenten.
Die Kryoelektronenmikroskopie hat den Vorteil, dass sie im Gegensatz zu anderen Strukturaufklärungstechniken wie der Röntgenkristallographie oder der kernmagnetischen Resonanz (NMR) keine Kristallbildung erfordert. Dadurch können auch große und komplexe Moleküle untersucht werden, die sich nicht in kristalliner Form darstellen lassen.
Die Technik wird ständig weiterentwickelt, um noch höhere Auflösungen und detailliertere Strukturbestimmungen zu ermöglichen. In den letzten Jahren wurde die Kryoelektronenmikroskopie zunehmend mit anderen Techniken, wie der Massenspektrometrie, kombiniert, um noch genauere Informationen über die untersuchten Biomoleküle zu erhalten.
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