Die α-Helix ist eine der häufigsten Sekundärstrukturen in Proteinen. Sie wurde erstmals von Linus Pauling und Robert Corey 1951 beschrieben.
Eine α-Helix besteht aus einer Reihe von Aminosäureresten, die sich stabil miteinander verbinden. Die Struktur entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der Carbonylgruppe eines Aminosäurerestes und der Amidgruppe, die vier Positionen darunter liegt. Dies führt zu einer schraubenartigen Struktur, bei der die Aminosäurereste um die Helixachse gewickelt sind.
Die α-Helix ist recht kompakt und stabil. Sie wird durch eine spezifische Abfolge von Aminosäuren bestimmt, bei der das Verhältnis von hydrophoben zu hydrophilen Aminosäuren wichtig ist, um die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten der Helix zu gewährleisten.
Die α-Helix ist in Proteinen oft in der Membran, im Zytosol oder als globale Struktur des Proteins zu finden. Sie spielt eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung von Proteinen, bei der Bindung von Liganden und bei der Interaktion mit anderen Proteinen und Biomolekülen.
Die Länge einer α-Helix variiert normalerweise zwischen 8 und 40 Aminosäuren, wobei die häufigste Länge um die 10-12 Aminosäuren beträgt. Es können auch mehrere α-Helices zusammenarbeiten, um größere strukturelle Einheiten, wie zum Beispiel Coiled-Coils, zu bilden.
Die α-Helix wird oft durch verschiedene Methoden wie Röntgenkristallographie, NMR-Spektroskopie und bioinformatische Vorhersagen bestimmt.
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