Was ist fmoc?

Fmoc (Fluorenylmethyloxycarbonyl)

Fmoc ist eine Schutzgruppe, die in der organischen Chemie, insbesondere in der Peptidsynthese, weit verbreitet eingesetzt wird. Sie dient dazu, Amine (NH2-Gruppen) temporär vor unerwünschten Reaktionen zu schützen.

Wichtige Aspekte von Fmoc:

• Funktion: Schutzgruppe: Fmoc blockiert vorübergehend die Reaktivität von Aminogruppen, um selektive Reaktionen an anderen Stellen eines Moleküls zu ermöglichen.

• Einführung: Fmoc wird typischerweise durch Reaktion mit Fmoc-Chlorid (Fmoc-Cl) oder Fmoc-Succinimid (Fmoc-OSu) in Gegenwart einer Base eingeführt.

• Abspaltung: Fmoc-Abspaltung: Fmoc wird unter basischen Bedingungen abgespalten. Häufig verwendete Basen sind Piperidin, Morpholin oder DBU (1,8-Diazabicyclo[5.4.0]undec-7-en) in einem Lösungsmittel wie Dimethylformamid (DMF). Die Abspaltung führt zur Freisetzung des geschützten Amins und der Bildung von Dibenzfulven, das mit der Base reagiert, um Addukte zu bilden.

• Anwendung in der Peptidsynthese: Festphasen-Peptidsynthese: Fmoc ist ein Eckpfeiler der modernen Festphasen-Peptidsynthese (SPPS). Hierbei werden Aminosäuren schrittweise an einen Festkörper (Resin) gekoppelt, wobei die α-Aminogruppe jeder Aminosäure durch Fmoc geschützt ist. Nach jeder Kopplungsreaktion wird die Fmoc-Gruppe abgespalten, um die nächste Aminosäure anzukoppeln.

• Vorteile:

  • Milde Abspaltungsbedingungen (basisch, im Gegensatz zu acidisch bei Boc)
  • Orthogonalität zu anderen Schutzgruppen (z.B. tBu, Trt)
  • Ermöglicht die Verwendung empfindlicherer Seitenkettenschutzgruppen.

• Nachteile:

  • Basenempfindlichkeit einiger Seitenkettenschutzgruppen

Zusammenfassend ist Fmoc eine essenzielle Schutzgruppe, die in der Peptidsynthese und anderen Bereichen der organischen Chemie eine entscheidende Rolle spielt, indem sie eine kontrollierte und selektive Modifikation von Aminen ermöglicht.